Proteinele sunt componente de baza ale tuturor celulelor vii, alaturi de lipide, zaharide, vitamine, enzime, apa si saruri anorganice, formand impreuna un sistem complex in cadrul caruia se petrec o serie de reactii chimice care asigura reproducerea, dezvoltarea si functionarea normala a fiintelor vii. Sunt componente ale structurilor celulare si au functii biologice fundamentale : enzimatice, hormonale , imunologice. Sunt proteine unele substante cu puternica activitate biologica ale celulelor ca: enzimele, pigmentii respiratori, multi hormoni si anticorpii. Substanta contractila din fibrele musculare, din cilii si din flagelele organismelor inferioare, care poseda proprietatea de a transforma energia chimica in energie mecanica, este de asemenea o proteina. Ele intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor. Ca aspect , la microscop , proteinele sunt subtiri , ca niste bastonase gelatinoase. In organele animale apar sub forma de muschi , piele ,par . Ele se gasesc si in plante , in cantitati mai mici . Toate sunt amestecuri de compusi complecsi , continand carbon , hidrogen , azot , oxigen , uneori si fosfor , fier , iar de multe ori sulf . Proteinele sunt principali constituenti ai corpului animalelor . Indeplinind o mare varietate de functii , se descopera o diversificare deosebita in alcatuirea lor . S-a demonstrat ca proteinele constituie partea cea mai insemnata din substanta uscata a celulelor . In corpul omenesc , 15 % din greutate se datoreaza proteinelor. Analiza lor elementara a fost facuta de chimistul olandez Gerardus Iohannes Mulder ( 1802 - 1882 ) , extragandu-le din tesuturi animale si vegetale . Acesta le-a dat , in anul 1838 , la sugestia fostului sau profesor J.J. Berzelius , numele de proteine , de la grecescul 'protos' , care inseamna primul , in prima linie . Mulder publica aceasta denumire in 1840 ( in unele tratate apare anul 1843 ) , in limba olandeza , tradusa apoi si r6n12nb
in limba franceza .
Caracteristica cea mai importanta a proteinelor este specificitatea: proteinele diferitelor specii vegetale si animale se deosebesc intre ele, existand deosebiri chiar si intre proteinele indivizilor din aceeasi specie. Se apreciaza ca intr-un organism animal exista circa 100.000 de proteinele specifice. Fiecare macromolecula de proteina este alcatuita din 50 pana la 10.000 de unitati de a- aminoacizi, unite prin legaturi peptidice.

Clasificarea proteinelor
1. Dupa sursa de provenienta :
- proteine de origine vegetala
- proteine de origine animala
2. Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti :
- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
3. Dupa produsii rezultati la hidroliza totala :
- proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai a- aminoacizi)
- proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe langa a- aminoacizi, si o alta substanta, care in structura proteinei apare ca grupa prostetica)

Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.
COLAGENUL, este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.
In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita in plante de celuloza. Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate in digestie si deci nu au valoare nutritiva.

Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub forma de geluri hidratate. Ele au insusiri fiziologice specifice si se subimpart in albumine si globuline. Albuminele sunt solubile in apa si in solutii diluate de electroliti (acizi, baze, saruri),iar globulinele sunt solubile numai in solutii de electroliti.
Exemple de proteine solubile:
- albuminele din oua
- caseina din lapte
- globulinele si albuminele din sange (hemoglobina, fibrinogenul)
- proteinele din muschi (miogenul si miosina)
- proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina din porumb)
- proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii
- anticorpii
- nucleoproteidele
- enzimele
- hormonii proteici (insulina)

Proteinele din sange
Sangele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele albe si rosii, intr-un lichid omogen numit plasma. Globulele rosii contin toata proteina colorata rosie, hemoglobina. Plasma contine in solutie fibrinogenul, globuline si albumine. Lichidul ramas la indepartarea globulelor si a fibrinogenului se numeste serul sanguin. Coagularea sangelui se datoreaza transformarii fibrinogenului intr-un gel ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate in trei fractiuni, L-, B si z. O importanta deosebita o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din serul sanguin.
Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, fata de o noua infectie cu acelasi germen patogen. Imunitatea se datoreaza aparitiei de anticorpi in serul animalului infectat. Substantele care determina formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina straina introdusa prin injectie in organism actioneaza ca antigen.
Proteinele din muschi
Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul, miosina, globulina X, stroma musculara, tropomiosina si actina.
Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albumine si globuline. Miogenul contine enzimele esentiale ale muschiului: fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..
Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a muschiului. Tropomiosina este o proteina unitara.

PROTEINE VEGETALE

Globulinele vegetale sunt mult raspandite in natura, alaturi de albumine.de exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale si corilina din alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din mazare, precum si globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au configuratii globulare.
Proteine din cereale
Proprietatea graului de a da o faina panificabila se datoreaza caracterului special al proteinelor din endospermul, bogat in amidon, al semintelor acestei cereale. Proteina din grau, glutenul, se obtine prin framantarea fainei intr-un curent de apa; acesta antreneaza granulele de amidon, lasand glutenul sub forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale, glutenul este insolubil in apa si in solutii saline. Cercetarea clasica a glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de doua proteine : glutenina si gliadina. Cea din urma este singura proteina solubila in alcool de 70 % si poate astfel fi separata de glutenina.
Din punct de vedere al constitutiei, majoritatea proteinele solubile fac parte din categoria proteinelor conjugate, in care grupa prostetica poate fi o lipida (lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un metal (metaloproteide) sau un acid nucleic (nucleoproteide).

COMPOZITIA PROTEINELOR

Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine se mai gasesc, in cantitati mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
Prin hidroliza, proteinele se transforma in aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se face prin fierbere indelungata (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliza se obtine un amestec care poate sa contina circa 20 L-aminoacizi. Se formeaza si amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.

ASIMILATIA SI SINTEZA PROTEINELOR

Se gasesc proteine in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor, respectiv a aminoacizilor care le compun, plantele se folosesc de combinatii anorganice ale azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din sol. Unele vietuitoare inferioare, bacteriile de sol, pot folosi chiar azotul molecular.
Animalele nu au proprietatea de a asimila combinatiile anorganice ale azotului, ci sunt nevoite sa utilizeze proteinele de origine animala sau vegetala, continute in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare, ci sunt hidrolizate in timpul digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza prin peretele intestinului in sange si servesc apoi celulelor pentru sinteza proteinelor proprii ale organismului. Numai datorita acestui mecanism, fiecare celula isi poate construi proteina ei specifica.
Organismul animal nu poate sintetiza decat anumiti aminoacizi; altii provin din proteinele hranei. De aceea, nu este suficient ca hrana animalelor sa contina o anumita cantitate de proteine, ci acestea trebuie sa cuprinda o cant. suficienta din fiecare aminoacid esential. Proteinele din lapte, carne, peste, oua, creier, serum, fibrina, soia si din embrionul de grau contin aminoacizii esentiali in proportie adecvata. In schimb, hemoglobina, gelatina si multe proteine din vegetale sunt deficiente in unul sau altul din aminoacizii esentiali. Folosirea exclusiva in alimentatie a acestor proteine duce la tulburari grave. Lipsa aminoacizilor esentiali din proteinele hranei se manifesta la animalele tinere a caror crestere inceteaza sau este incetinita. Simptomele de deficienta dispar daca se completeaza dieta cu lapte.

STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE

Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, tertiare si cuaternare.
Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea specifica a aminoacizilor din catena polipeptidica. Structura secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe, dar numeroase , si intre grupele R proeminente spre exterior , ale aminoacizilor. Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre grupe R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si mentinerea unei anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele prostetice.

Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura secundara este acela al keratinei.
Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile tertiare, dar ele actioneaza in acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau elice L-diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei.

IZOLARE SI PURIFICARE

Proteinele insolubile pot fi usor separate de compusii care le insotesc in organismele animale, grasimi, hidrati de carbon sau proteine solubile, asa ca izolarea lor nu prezinta dificultati. Din cauza insolubilitatii lor, nu pot fi purificate prin dizolvare.
Proteinele solubile sufera usor la incalzire, sau sub actiunea acizilor, a bazelor, a dizolvantilor organici si a altor compusi chimici, o transformare numita denaturare, prin care se pierde activitatea biologica specifica. Denaturarea proteinelor consta in modificarea ireversibila a formei lor spatiale, naturale, in urma desfacerii unor legaturi din structura moleculei proteice. Aceste modificari se produc fie sub actiunea unor agenti fizici (caldura, radiatii, ultrasunete) fie sub actiunea unor agenti chimici (solutii de acizi, baze sau saruri, solventi organici, etc.)
Proteina se extrage din materialele biologice in care se gaseste cu o solutie salina, mai rar cu dizolvanti organici ca glicerina sau acetona, diluate cu apa. Solutiile acestea contin si substante neproteice; indepartarea acestora se face cu ajutorul dializei prin membrane permeabile pentru aceste substante dar impermeabile pentru proteine. Proteinele insolubile in apa distilata se precipita la sfarsitul dializei. Indepartarea ionilor straini poate fi accelerata prin suprapunerea unei electrolize, intr-un dispozitiv special (electrodializa).
Metoda obisnuita pentru obtinerea proteinelor din solutiile purificate prin dializa consta in precipitare cu saruri neutre, sulfat de amoniu sau sulfat de sodiu, in stare solida sau in solutie saturata. Dupa un alt procedeu, precipitarea proteinei se face cu etanol.

ROLUL PROTEINELOR IN ORGANISMUL UMAN:

1. Plastic.
2. Functional (realizeaza presiunea oncotica; participa la echilibrul acido-bazic; participa la constituirea enzimelor; hormonilor; constituie receptori membranari, intra in constitutia altor substante active etc.).
3. Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor sistemelor de aparare specific si nespecific; creste rezistenta fata de actiunea nociva a unor substante toxice: Pb, Hg, Cd, Cr, Se, As, benzen, toluen, amine, nitrobenzen, cloroform, CCl4, pesticide organoclorurate, sulfamide, antibiotice toxice - tetraciclina, saruri de Au s.a.).
4. Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand nastere unor substante toxice (amine toxice: indol, triptamina, histamina) care cer un efort hepatic suplimentar.

NECESARUL DE PROTEINE

Depinde de necesitatile organismului:
1.Cantitativ:
Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg ® 85-105 g proteine/zi)
Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE
- Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine), carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai putin).