Enzimele - sunt biocatalizatori de naturã proteicã ce catalizeazã reacţii chimice specifice materiei vii. Ele sunt elaborate de organismele vii şi regleazã ansamblul reacţiilor biochimice în cadrul proceselor metabolice , asigurând un echilibru între degradarea substanţelor nutritive , obţinerea energiei necesare funcţiilor vitale şi sinteza substanţelor proprii organismului.

Denumirea de enzime pt. catalizatorii biochimici a fost adoptatã de Kuhne în anul 1878 ( cuvântul provenind din grecescul enzima ,= "în drojdie" deoarece existenţa lor a fost doveditã mai întâi în studiul fermentaţiei alcoolice , determinatã de cãtre enzimele din drojdie .

Natura şi structura enzimelor .

Pânã în prezent se cunosc peste 1.300 enzime din care ≈ 100 au putut fi obţinute în stare cristalinã din diferite bacterii .
Spre deosebire de catalizatorii chimici obişnuiţi , care sunt substanţe anorganice sau organice cu moleculã micã , enzimele sau biocatalizatorii sunt substanţe organice cu moleculã mare de naturã proteicã , produse în organismele vii .
Din punct de vedere structural enzimele se împart în douã categorii:
- enzime de naturã exclusiv proteicã - constituite în întregime din proteine :
- enzime de naturã heteroproteicã - formate din douã pãrţi una proteicã denumitã apoenzima şi una neproteicã numitã coenzima.
Fiecare enzimã conţine o porţiune numitã ´"centru activ " sau "situs activ" ce este constituit dintr-un ansamblu de aminoacizi care vin în contact direct cu substratul .
In situsul activ se disting dou ã zone :
- una de fixare a substratului ;
- una cataliticã (situs catalitic ) care acţioneazã asupra substratului .
In situsul catalitic al majoritâţii enzimelor cunoscute , se gãseşte adesea unul sau mai mulţi din urmãtorii aminoacizi : - serina ,cisteina histidina,lizina .
Acţiunea enzimei asupra substratului se explicã atât prin dispunerea favorabilã în centrul catalitic a grupãrilor atrãgãtoare şi respingãtoare de electroni , cât şi prin mobilizarea deosebitã a electronilor favorizatã de configuraţia proteinei enzimatice .
Enzimele de naturã heteroproteicã cuprind o parte proteicã apoenzima , care în procesul biochimic are rolul de a fixa substratul , iar partea neproteicã coenzima desãvârşeşte reacţia chimicã .


Cele mai importante coenzime sunt :
A.) - coenzimele provenite din vitaminele hidrosolubile ;- coenzimele dehidrogenazelor - NAD , NADP , FAD etc. sunt coenzime pentru un numãr foarte mare de dehidrogenaze ( ≈ 200 ) , care au capacitatea de a cataliza dehidrogenarea diverselor substraturi ce se oxideazã în lanţul respirator . NAD şi NADP-ul se gãsesc în toate celulele vii însã NAD-ul predominã . In celulele organismului NAD-ul participã în special la reacţii pe seama cãrora se elibereazã energie , iar NADP-ul ia parte mai ales la reacţii de sintezã .
Flavoenzimele ( FMN,FAD ) prezintã capacitatea de dehidrogenare a NADH2 şi NADPH2 .
B.) - coenzimele tetrapirolice au structurã foarte asemãnãtoare cu a hemului din hemoglobinã , intervenind în transferul de electroni ( citocromii , catalaza şi peroxidaza )
C.)- coenzimele metalice numeroase enzime conţin metal angajat într-un complex dis ociabil din care poate fi detaşat în stare de ion . Procesul este reversibil , ionul metalic poate fi reintegrat în complex trecând în stare de atom .
Principalele enzime metalice sunt :
- peptidazele ce conţin Mn , Fe , Mg ( dupã caz ) ;
- fosfatazele ce conţin Mg ;
- arginaza ce conţine Mn.
Toate enzimele de acest tip sunt inactivate prin eliminarea metalului şi reactivate prin fixarea lui sau a unui cation de metal vecin în tabloul periodic al elementelor .
Exprimarea activitâţii enzimatice .
Cantitãţile extrem de mici de enzime din umorile organismului îngreuneazã mãsurarea lor prin metode de dozare a proteinelor .
In laboratoarele clinice se obişnuieşte ca activitatea enzimaticã sã se raporteze la 1 ml. sau la 1 litru de ser sau plasmã în unitãţi enzimatice U / litru sau mU / ml.
Conform definiţiei Uniunii Internaţionale de Biochimie o unitate enzimaticã catalizeazã transformarea unui micromol de substrat în decurs de un minut în condiţii standard .
O altã unitate folositã în ultimii ani este katal-ul ( unitate de activitate cataliticã ) In acest sens 1 katal reprezintã activitatea enzimaticã capabilã sã transforme un mol de substrat în decurs de o secundã ( kat = moli / sec ) Pentru a se evita folosirea numerelor subunitare se utilizeazã subunitãţile katal-ului şi anume microkatalul ( μKat ) sau nanokatal-ul ( nKat ) .
Transformarea din U / litru în μKat / litru se face împãrţind U / l la 60 ( 1 minut = 60 secunde ) . De ex. o activitate AST-ul ( aspartat-aminotransferaza ) de 16 U / l devine 0,266 μkat / litru , respectiv 266 nKat / litru .